Biokimia

Tugas Individu

MAKALAH

KLASIFIKASI DAN STRUKTUR

ASAM AMINO

Oleh

Nama : WOZALLY

NIM : 0806113842

ILMU TANAH

FAKULTAS PERTANIAN

UNIVERSITAS RIAU

PEKANBARU
2009

BAB I

PENDAHULUAN

Protein adalah makromolekul yang paling berlimpah di dalam sel hidup dan merupakan 50 % atau lebih kering sel. Protein ditemukan di dalam semua sel dan semua bagian sel. Protein juga amat bervariasi, ratusan jenis yang berbeda dapat ditemukan dalam satu sel. Tambahan lagi, protein mempunyai berbagai peranan biologis, karena protein merupakan instrumen molekuler yang mengekspresikan informasi genetik.

Kunci struktur ribuan protein yang relatif berbeda-beda adalah gugus pada molekul unit pembangun protein yang relatif sederhana. Semua protein, baik yang berasal dari bakteri yang paling tua atau yang berasal dari bentuk kehidupan tertinggi, dibangun dari rangkaian dasar yang sama dari 20 asam amino yang berikatan kovalen dalam urutan yang khas. Karena masing-masing asam amino mempunyai rantai samping yang khusus, yang memberikan sifat kimia masing-masing individu, kelompok 20 molekul unit pembangun ini dapat dianggap sebagai abjad struktur protein.

Diantara banyak fungsi yang harus dipenuhi oleh asam amino dalam sel hidup, terdapat fungsi sebagai unit monomer untuk membangun rantai polipeptida protein. Sebagian besar protein mengandung 20 buah asam amino L-α-amino yang sama dalam proporsi yang beragam. Di samping itu, banyak protein khusus yang juga mengandung asam L-α-amino yang diturunkan dari sebagian di antara ke-20 asam amino tersebut.

Asam amino ialah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino. Asam amino yang terdapat sebagai komponen protein mempunyai gugus –NH₂ pada atom karbon α dari posisi gugus –COOH. Jenis-jenis asam amino, urutan cara asam amino tersebut terangkai, serta hubungan spasial asam-asam amino tersebut asan menentukan struktur 3 dimensi dan sifat-sifat biologis protein sederhana.

BAB II
PEMBAHASAN

Asam amino ialah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino. Asam amino yang terdapat sebagai komponen protein mempunyai gugus –NH₂ pada atom karbon α dari posisi gugus –COOH. Jenis-jenis asam amino, urutan cara asam amino tersebut terangkai, serta hubungan spasial asam-asam amino tersebut asan menentukan struktur 3 dimensi dan sifat-sifat biologis protein sederhana.

Kira-kira 75% asam amino digunakan untuk sintesis protein. Asam-asam amino dapat diperoleh dari protein yang kita makan atau dari hasil degradasi protein di dalam tubuh kita. Degradasi ini merupakan proses kontinu. Karena protein di dalam tubuh secara terus menerus diganti (protein turnover). Contoh dari protein turnover, tercantum pada tabel berikut.

Contoh protein turnover.

Protein	Turnover rate (waktu paruh)
Enzim Di dalam hati Di dalam plasma Hemoglobin Otot Kolagen	7-10 menit 10 hari 10 hari 120 hari 180 hari 1000 hari

Asam-asam amino juga menyediakan kebutuhan nitrogen untuk:

1. Struktur basa nitrogen DNA dan RNA

2. Heme dan struktur lain yang serupa seperti mioglobin, hemoglobin, sitokrom, enzim dll.

3. Asetilkolin dan neurotransmitter lainnya.

4. Hormon dan fosfolipid

Selain menyediakan kebutuhan nitrogen, asam-asam amino dapat juga digunakan sebagai sumber energi jika nitrogen dilepas.

Secara umum, pada asam amino sebuah atom C mengikat empat gugus yaitu : gugus karboksil, gugus amina, satu buah atom hydrogen dan satu gugus sisa (rantai samping, gugus –R). Rantai samping pada asam amino (gugus –R) yang berbeda-beda pada asam amino menentukan struktur, ukuran, muatan elektrik dan sifat kelarutan dalam air.

Biosintesis Asam Amino :

· Bakteri dan Tumbuhan ® sintesis 20 asam amino

· Hewan tingkat tinggi ® 10 asam amino

· Asam amino esensial : asam amino yang tidak disintesis oleh tubuh

· Asam amino non esensial : asam amino yang disintesis oleh tubuh

Jalur metabolik utama dari asam amino

Jalur metabolik utama dari asam-asam amino terdiri atas pertama, produksi asam amino dari pembongkaran protein tubuh, digesti protein diet serta sintesis asam amino di hati. Kedua, pengambilan nitrogen dari asam amino. Sedangkan ketiga adalah katabolisme asam amino menjadi energi melalui siklus asam serta siklus urea sebagai proses pengolahan hasil sampingan pemecahan asam amino. Keempat adalah sintesis protein dari asam-asam amino.

Katabolisme asam amino

Asam-asam amino tidak dapat disimpan oleh tubuh. Jika jumlah asam amino berlebihan atau terjadi kekurangan sumber energi lain (karbohidrat dan protein), tubuh akan menggunakan asam amino sebagai sumber energi. Tidak seperti karbohidrat dan lipid, asam amino memerlukan pelepasan gugus amin. Gugus amin ini kemudian dibuang karena bersifat toksik bagi tubuh.

Ada 2 tahap pelepasan gugus amin dari asam amino, yaitu:

1. Transaminasi

Enzim aminotransferase memindahkan amin kepada α-ketoglutarat menghasilkan glutamat atau kepada oksaloasetat menghasilkan aspartat

2. Deaminasi oksidatif

Pelepasan amin dari glutamat menghasilkan ion amonium

Glutamat juga dapat memindahkan amin ke rantai karbon lainnya, menghasilkan asam amino baru.

Asam Amino Esensial Asam Amino Non Esensia

Arginin Alanin

Histidin Asparagi

Isoleusin Asam Aspartat

Leusin Serin

Lisin Asam Glutamat

Metionin Glutamin

Fenilalanin Hidroksiprolin

Treonin Prolin

Triptofan Sistein

Valin Tirosin

SINTESIS ASAM AMINO

Semua jaringan memiliki kemampuan untuk men-sintesis asam amino non esensial, melakukan remodeling asam amino, serta mengubah rangka karbon non asam amino menjadi asam amino dan turunan lain yang mengandung nitrogen. Tetapi, hati merupakan tempat utama metabolisme nitrogen. Dalam kondisi surplus diet, nitrogen toksik potensial dari asam amino dikeluarkan melalui transaminasi, deaminasi dan pembentukan urea. Rangka karbon umumnya diubah menjadi karbohidrat melalui jalur glukoneogenesis, atau menjadi asam lemak melalui jalur sintesis asam lemak. Berkaitan dengan hal ini, asam amino dikelompokkan menjadi 3 kategori yaitu asam amino glukogenik, ketogenik serta glukogenik dan ketogenik.

Asam amino glukogenik adalah asam-asam amino yang dapat masuk ke jalur produksi piruvat atau intermediat siklus asam sitrat seperti α-ketoglutarat atau oksaloasetat. Semua asam amino ini merupakan prekursor untuk glukosa melalui jalur glukoneogenesis. Semua asam amino kecuali lisin dan leusin mengandung sifat glukogenik. Lisin dan leusin adalah asam amino yang semata-mata ketogenik, yang hanya dapat masuk ke intermediat asetil KoA atau asetoasetil KoA

Sekelompok kecil asam amino yaitu isoleusin, fenilalanin, threonin, triptofan, dan tirosin bersifat glukogenik dan ketogenik. Akhirnya, seharusnya kita kenal bahwa ada 3 kemungkinan penggunaan asam amino. Selama keadaan kelaparan pengurangan rangka karbon digunakan untuk menghasilkan energi, dengan proses oksidasi menjadi CO₂ dan H₂O.

Dari 20 jenis asam amino, ada yang tidak dapat disintesis oleh tubuh kita sehingga harus ada di dalam makanan yang kita makan. Asam amino ini dinamakan asam amino esensial. Selebihnya adalah asam amino yang dapat disintesis dari asam amino lain. Asam amino ini dinamakan asam amino non-esensial.

SIFAT-SIFAT ASAM AMINO

1. Pada umumnya, asam amino larut dalam air dan tidak larut dalam pelarut organik non polar seperti eter, aseton dan kloroform. Sifat asam amino ini berbeda dengan asam karboksilat maupun dengan sifat amina. Asam karboksilat alifatik maupun aromatik yang terdiri dari beberapa atom karbon, umumnya kurang larut dalam air tetapi larut dalam pelarut organik. Demikian pula amina, pada umumnya tidak larut dalam air, tetapi larut dalam pelarut organik.

2. Asam amino mempunyai titik lebur yang lebih tinggi dibandingkan dengan asam karboksilat atau amina (lebih besar dari 200ºC).

3. Bersifat sebagai elektrolit. Dalam larutan kondisi netral (pH isoelektrik), asam amino dapat membentuk ion yang bermuatan positif dan juga bermuatan negative (zwitterion) atau ion amfoter. Keadaan ion ini sangat tergantung pada pH larutan. Bila ditambahkan dengan basa, maka asam amino akan terdapat dalam bentuk :

H₂N – CH – COO^-

R

Dan bila ditambahkan asam ke dalam larutan asam amino, maka asam amino yang terbentuk : ⁺H₃N – CH – COOH

R

KLASIFIKASI ASAM AMINO

Terdapat 2 jenis asam amino berdasarkan kemampuan tubuh dalam sintesisnya, yaitu asam amino esensial dan asam amino non esensial. Asam amino esensial adalah asam amino yang tidak dapat disintesis didalam tubuh, tetapi diperoleh dari luar misalnya melalui makanan( lisin, leusin, isoleusin, treonin, metionin, valin, fenilalanin, histidin, dan arginin). Asam amino non esensial adalah asam amino yang dapat disintesis didalam tubuh melalui perombakan senyawa lain.

Klasifikasi asam amino dapat dilakukan berdasarkan rantai samping (gugus –R) dan sifat kelarutannya didalam air. Berdasarkan kelarutan didalam air dibagi atas asam amino hidrofobik dan hidrofilik (klasifikasi dapat dilihat pada bagian struktur asam amino). Berdasarkan rantai sampingnya dapat diklasifikasikan sebagai berikut :

- Dengan rantai samping alifatik (asam amino non polar) : Glisin, Alanin, Valin, Leusin, Isoleusin.

- Dengan rantai samping yang mengandung gugus hidroksil (OH), (asam amino polar) : Serin, Treonin, Tirosin.

- Dengan rantai samping yang mengandung atom sulfur (asam amino polar) : Sistein dan metionin.

- Dengan rantai samping yang mengandung gugus asam atau amidanya(gugus R bermuatan negative) : Asam aspartat, Aspargin, Asam glutamate, Glutamin.

- Dengan rantai samping yang mengandung gugus basa (gugus R bermuatan positif): Arginin, lisin, Histidin

- Yang mengandung cincin aromatic : Histidin, Fenilalanin, Tirosin, Triptofan.

- Asam imino : Prolin.

BIOSINTESIS GLUTAMAT DAN ASPARTAT

Glutamat dan aspartat disintesis dari asam α-keto dengan reaksi tranaminasi sederhana. Katalisator reaksi ini adalah enzim glutamat dehidrogenase dan selanjutnya oleh aspartat aminotransferase, AST.

Reaksi biosintesis glutamat

Aspartat juga diturunkan dari asparagin dengan bantuan asparaginase. Peran penting glutamat adalah sebagai donor amino intraseluler utama untuk reaksi transaminasi. Sedangkan aspartat adalah sebagai prekursor ornitin untuk siklus urea.

Biosintesis alanin

Alanin dipindahkan ke sirkulasi oleh berbagai jaringan, tetapi umumnya oleh otot. Alanin dibentuk dari piruvat. Hati mengakumulasi alanin plasma, kebalikan transaminasi yang terjadi di otot dan secara proporsional meningkatkan produksi urea. Alanin dipindahkan dari otot ke hati bersamaan dengan transportasi glukosa dari hati kembali ke otot. Proses ini dinamakan siklus glukosa-alanin. Fitur kunci dari siklus ini adalah bahwa dalam 1 molekul, alanin, jaringan perifer mengekspor piruvat dan amonia ke hati, di mana rangka karbon didaur ulang dan mayoritas nitrogen dieliminir.

Ada 2 jalur utama untuk memproduksi alanin otot yaitu:

1. Secara langsung melalui degradasi protein

2. Melalui transaminasi piruvat dengan bantuan enzim alanin transaminase, ALT (juga dikenal sebagai serum glutamat-piruvat transaminase, SGPT).

Glutamat + piruvat ßàα-ketoglutarat + alanin

Siklus glukosa-alanin

Biosintesis sistein

Sulfur untuk sintesis sistein berasal dari metionin. Kondensasi dari ATP dan metionin dikatalisis oleh enzim metionin adenosiltransfrease menghasilkan S-adenosilmetionin (SAM).

Biosintesis S-adenosilmetionin (SAM)

SAM merupakan precursor untuk sejumlah reaksi transfer metil (misalnya konversi norepinefrin menjadi epinefrin). Akibat dari tranfer metil adalah perubahan SAM menjadi S-adenosilhomosistein. S-adenosilhomosistein selanjutnya berubah menjadi homosistein dan adenosin dengan bantuan enzim adenosilhomosisteinase. Homosistein dapat diubah kembali menjadi metionin oleh metionin sintase.

Reaksi transmetilasi melibatkan SAM sangatlah penting, tetapi dalam kasus ini peran S-adenosilmetionin dalam transmetilasi adalah sekunder untuk produksi homosistein (secara esensial oleh produk dari aktivitas transmetilase). Dalam produksi SAM, semua fosfat dari ATP hilang: 1 sebagai Pi dan 2 sebagai Ppi. Adenosin diubah menjadi metionin bukan AMP.

Dalam sintesis sistein, homosistein berkondensasi dengan serin menghasilkan sistationin dengan bantuan enzim sistationase. Selanjutnya dengan bantuan enzim sistationin liase sistationin diubah menjadi sistein dan α-ketobutirat. Gabungan dari 2 reaksi terakhir ini dikenal sebagai trans-sulfurasi.

Peran metionin dalam sintesis sistein

Biosintesis tirosin

Tirosin diproduksi di dalam sel dengan hidroksilasi fenilalanin. Setengah dari fenilalanin dibutuhkan untuk memproduksi tirosin. Jika diet kita kaya tirosin, hal ini akan mengurangi kebutuhan fenilalanin sampai dengan 50%.

Fenilalanin hidroksilase adalah campuran fungsi oksigenase: 1 atom oksigen digabungkan ke air dan lainnya ke gugus hidroksil dari tirosin. Reduktan yang dihasilkan adalah tetrahidrofolat kofaktor tetrahidrobiopterin, yang dipertahankan dalam status tereduksi oleh NADH-dependent enzyme dihydropteridine reductase (DHPR).

Biosintesis tirosin dari fenilalanin

Biosintesis ornitin dan prolin

Glutamat adalah prekursor ornitin dan prolin. Dengan glutamat semialdehid menjadi intermediat titik cabang menjadi satu dari 2 produk atau lainnya. Ornitin bukan salah satu dari 20 asam amino yang digunakan untuk sintesis protein. Ornitin memainkan peran signifikan sebagai akseptor karbamoil fosfat dalam siklus urea. Ornitin memiliki peran penting tambahan sebagai prekursor untuk sintesis poliamin. Produksi ornitin dari glutamat penting ketika diet arginin sebagai sumber lain untuk ornitin terbatas.

Penggunaan glutamat semialdehid tergantung kepada kondisi seluler. Produksi ornitin dari semialdehid melalui reaksi glutamat-dependen transaminasi. ketika konsentrasi arginin meningkat, ornitin didapatkan dari siklus urea ditambah dari glutamat semialdehid yang menghambat reaksi aminotransferase. Hasilnya adalah akumulasi semialdehid. Semialdehid didaur secara spontan menjadi Δ¹pyrroline-5-carboxylate yang kemudian direduksi menjadi prolin oleh NADPH-dependent reductase.

Biosintesis serin

Jalur utama untuk serin dimulai dari intermediat glikolitik 3-fosfogliserat. NADH-linked dehidrogenase mengubah 3-fosfogliserat menjadi sebuah asam keto yaitu 3-fosfopiruvat, sesuai untuk transaminasi subsekuen. Aktivitas aminotransferase dengan glutamat sebagai donor menghasilkan 3-fosfoserin, yang diubah menjadi serin oleh fosfoserin fosfatase.

Biosintesis glisin

Jalur utama untuk glisin adalah 1 tahap reaksi yang dikatalisis oleh serin hidroksimetiltransferase. Reaksi ini melibatkan transfer gugus hidroksimetil dari serin untuk kofaktor tetrahidrofolat (THF), menghasilkan glisin dan N⁵, N¹⁰-metilen-THF.

Biosintesis aspartat, asparagin, glutamat dan glutamin

Glutamat disintesis dengan aminasi reduktif α-ketoglutarat yang dikatalisis oleh glutamat dehidrogenase yang merupakan reaksi nitrogen-fixing. Glutamat juga dihasilkan oleh reaksi aminotranferase, yang dalam hal ini nitrogen amino diberikan oleh sejumlah asam amino lain. Sehingga, glutamat merupakan kolektor umum nitrogen amino.

Aspartat dibentuk dalam reaksi transaminasi yang dikatalisis oleh aspartat transaminase, AST. Reaksi ini menggunakan analog asam α-keto aspartat, oksaloasetat, dan glutamat sebagai donor amino. Aspartat juga dapat dibentuk dengan deaminasi asparagin yang dikatalisis oleh asparaginase.

Asparagin sintetase dan glutamin sintetase mengkatalisis produksi asparagin dan glutamin dari asam α-amino yang sesuai. Glutamin dihasilkan dari glutamat dengan inkorporasi langsung amonia dan ini merupakan reaksi fixing nitrogen lain. Tetapi asparagin terbentuk oleh reaksi amidotransferase.

BAB III

PENUTUP

Adapun kesimpulan yang dapat diambil adalah asam amino merupakan penyusun protein. Struktur asam amino berupa satu atom C sentral yang mengikat secara kovalent terdiri dari : gugus amino, gugus karboksil, satu atom H, dan rantai samping (gugus R). Sifat-sifat asam amino :

1. Pada umumnya, asam amino larut dalam air dan tidak larut dalam pelarut organik non polar seperti eter, aseton dan kloroform. Sifat asam amino ini berbeda dengan asam karboksilat maupun dengan sifat amina. Asam karboksilat alifatik maupun aromatik yang terdiri dari beberapa atom karbon, umumnya kurang larut dalam air tetapi larut dalam pelarut organik. Demikian pula amina, pada umumnya tidak larut dalam air, tetapi larut dalam pelarut organik.

2. Asam amino mempunyai titik lebur yang lebih tinggi dibandingkan dengan asam karboksilat atau amina (lebih besar dari 200ºC).

3. Bersifat sebagai elektrolit. Dalam larutan kondisi netral (pH isoelektrik), asam amino dapat membentuk ion yang bermuatan positif dan juga bermuatan negative (zwitterion) atau ion amfoter. Keadaan ion ini sangat tergantung pada pH larutan.